laporan enzim

BAB I
PENDAHULUAN
I.1. Latar belakang
Enzim adalah golongan protein yang beerfungsi sebagai katalisator untuk realsi-reaksi kimia di dalam system bilogi dan banyak terdapat dalam sel hidup. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagin besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya,
Reaksi-reaksi seperti hidrolisis dan oksidasi berlasung sangat cepat di dalam sel-sel hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh. Ini dapat terjadi karena adanya enzim. Enzim disintesis di dalam sel, tetapi banyak enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa kehilangan aktivitasnya.
Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik sederhana yang umumnya dapat mengatalisis sebagai reaksi kimia. Enzim mempunyai spesitas yang sanagt tinggi, baik terhadap reaktan ( subtract ) maupun jenis reaksi yang dikatalisiska. Pada umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu subtract tertentu. Kemuadian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadan biasa ( fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit dikatalisator nonbiologi yang dilengkapi sifat-sifat demikian.
Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam dua jenis yaitu :
1. Kespisifikafikan optik
Enzim biasanya mempunyai kespesifikan optic, kecuali epimerasa ( recemase). Misanya maltase dapat mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap β-glikosida. Enzim ang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula enzim-enzim yang mengkalisa asam L-amino tidak dapat mengkalisa asam D-amino.
2. Kespisifikan gugus
Suatu enzim yang dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya glikosidase terhadap gugus glikosida, alcohol dehidrogenase terhadap gugus alcohol, pepsin dan tripsin terhadap ikantan peptide, sedangkan esterase terhadap ikatan ester.
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim bekerja dengan urutan-urutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampai reaksi yang sangat rumit, misalnya reaksi yang menguraikan nutrient; menyimpan; mengubah energi kimiawi. Masing-masing reaksi dikatalisis oleh sejenis enzim tertentu.
1.2 Tujuan Percobaan
Tujuan dilakukannya percobaan ini adalah untuk menentukan pH dan temperatur suhu dimana peruraian pati paling cepat akibat kerja enzim amilase.
1.3 Prinsip Percobaan
Menentukan pH dan suhu optimum enzim amylase berdasarkan waktu yang dibutuhkan oleh enzim amylase untuk menghidrolisis amilum menjadi glukosa berdasarkan perubahan warna larutan .




BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Enzim menyusun sebagian besar dari protein total dalam sel. Suatu sel dapat memuat 3.000 jenis molekul enzim dan sejumlah besar molekul dari tiap jenis. Enzim dapat mempercepat reaksi kimia, sedangkan protein lain tak dapat. Oleh karena itu, enzim adalah katalis. Selain mampu meningkatkan reaksi, enzim memiliki dua sifat lainsebagai katalis sejati. Pertama, enzim tak ubah oleh reaksi yang dikatalisnya. Kedua (dan yang penting), walaupun dapat mempercepat reaksi, enzim tidak mengubah kedudukan normal dari kesetimbangan kimia. Dengan kata lain, enzim dapat membantu mempercepat pembentukan produk, tetapi akhirnya jumlah produk tetap sama dengan produk yang diperoleh tanpa enzim (Lehninger, 1982).
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda debgan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urase hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya namun enziim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Misalnya enzim esterase dapat menghidrolisis beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisis substral lain yang bukan ester. Kekhasan enzim terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi (Poedjiadi & Supryatin, 1994).
Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungannya atau kontak antara enzim dengan substratnya suatu enzim mempunyai ukuran lebih besar daripada substratnya. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substra. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active sita). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim –substra, kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan tealah terjadi (Lehninger, 1982).
Hal yang sangat penting bagi enzim ialah kerjanya yang sangat spesifik. Suatu enzim dapat mengkatalisis satu atau beberapa reaksi saja. Meskipun jumlah enzim ada ribuan yang bersumber dari mahluk hidup, reaksi – reaksi yang dikatalisis oleh enzim – enzim ini ternyata dapat digolongkan ke dalam 6 golongan, sesuai dengan jenis reaksi yang dikatalisisnya yaiitu :
1. Oksidareduktase, kelompok enzim ini mengkatalisasinya reaksi – reaksi oksidasi – reduksi.
2. Transferase, Kelompok enzim ini mengkatalisis reaksi pemindahan berbagai gugus.
3. Hidrolase, Kelompok enzim ini mengkatalisis pemutusan ikatan kovalen sambil mengikat air.
4. Liase, Kelompok enzim ini mengkatalisis pemutusan ikatan kovalen tanpa mengikat air.
5. Isomerase, Kelompok enzim ini mengkatalisis reaksi isomerisasi.
6. Ligase (sintase), Kelompok enzim ini mengkatalisis pembentukkan ikatan kovalen (Hawab, 2000).

Faktor – faktor yang mempengaruhi kerja enzim :
Konsentrasi Enzim
Seperti pada katalis alin, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasienzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi & Supriatin, 1994).
Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Keadaan ini telah diterangkan oleh Michaelis – Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat (Poedjiadi & Supriatin, 1994).
Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat , sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat (Poedjiadi, 1994).
Disamping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi (Poedjiadi & Supriatin, 1994).


Pengaruh pH
Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat (Poedjiadi & Supriatin, 1994).
Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim (Poedjiadi & Supriatin, 1994).
Pengaruh Inhibitor
Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak reversibel. Hambatan tidak reversibel pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan reversibel dapat berupa hambatan bersaing atau habatan tidak bersaing (Poedjiadi & Supriatin, 1994).
Semua enzim adalah protein. Beberapa mempunyai struktur yang agak sederhana, namun sebagiaan besar enzim mempunyai struktur yang rumiit,. Banyak enzim yang strukturnya belum diketahui. Untuk aktifitas biologis, beberapa enzim memerlukan guugus – gugus prostetik, atau kofaktor. Kofaktor ini merupakan bagian non – protein dari enzim itu. Suatu kofaktor dapat berupa ion logam sederhana, ion tembaga misalnya merupakan kofaktor bagi enzim asam askorbat aksidase. Enzim lain mengandung molekul organik non – protein sebagai kofaktor. Gugus prostetik organik seringkali dirujuk sebagai suatu koenzim (Fessenden & Fessenden, 1999).
2. Ciri umum enzim
1. Enzim terbina daripada protein yang dihasilkan oleh sel hidup.
2. Tindakan enzim spesifik. Setiap jenis enzim hanya bertindak balas dengan substrat tertentu sahaja. Contoh: enzim sukrase hanya boleh berindak balas dengan sukrosa tetapi tidak boleh bertindak balas dengan maltosa walaupun kedua-duanya adalah gula.
3. Tindak balas enzim boleh berbalik. Arah tindak balas bergantung kepada jumlah substrat dan hasil yang ada. Tindak balas penguraian lemak akan berlaku dari kiri ke kanan atau dari kanan ke kiri sehingga keseimbangan tercapai antara kedua-dua substrat.
4. Enzim diperlukan dalam kuantiti yang kecil. Sedikit enzim akan memangkinkan satu bilangan besar tindak balas biokimia yang sama.
5. nzim tidak boleh dimusnahkan selepas tindak balas biokimia selesai. Oleh itu, enzim boleh digunakan berulang kali.
6. Suhu optimum bagi tindak balas enzim ialah pada 37oC.
3. Tapak sintesis enzim
1. Maklumat bagi sintesis enzim terdapat di DNA.
2. Heliks ganda dua DNA membuka dan satu bebenang tunggal molekul RNA yang mengandungi maklumat sintesis enzim dibentuk.Proses ini dikenali sebagai proses transkipsi.
3. Bebenang RNA meninggalkan nukleus dan bercantum dengan ribosom di dalam sitoplasma.
4. Ribosom merupakan tapak di mana maklumat yang dibawa oleh RNA digunakan untuk membentuk molekul enzim. Proses ini dikenali sebagai proses penterjemahan.
(protein) kang duwé fungsi Enzim iku siji utawa sapérangan gugus polipeptida minangka katalis (senyawa kang nyepetaké prosès réaksi tanpa entèk ngréaksi) ing sawijining réaksi kimia. Carané kerja enzim yaiku nèmpèl ing sanjaban molekul dat-dat kang lagi réaksi lan kanthi mangkono nambah cepeting prosès réaksi. Panyepetan dumadi amarga enzim ngedhunaké energi pangaktifan kang banjur nggampangaké dumadiné réaksi. Sabagéyan gedhé enzim kerja kanthi cara khas, kang ateges saben jinis enzim mung bisa kerja ing samacem senyawa utawa réaksi kimia. Iki amarga bédaning struktur kimia saben enzim sing sifaté tetep. Minangka conto, enzim α-amilase mung bisa dipigunaaké ing prosès pangrombakan pathi dadi glukosa.
Perkara sing gegandhèngan karo enzim disinaoni ing enzimologi. Ing donya pendhidhikan dhuwur, enzimologi ora disinaoni dhéwé minangka sajurusan dhéwé nanging sagunggungan program studi maringaké mata kuliah iki. Enzimologi utamané disinaoni ing kadhokteran, èlmu pangan, tèknologi pangolahan pangan, lan cawang-cawang èlmu tetanèn.
Kerja enzim dipangaruhi déning sapérangan faktor, utamané yaiku substrat, suhu, kaasaman, kofaktor lan inhibitor. Saben enzim merlokaké suhu lan pH (tingkat kaasaman) optimum kang béda-béda amarga enzim iku protèin, kang bisa ngalami owah-owahan wangun yèn suhu lan kaasamané owah. Ing sanjabaning suhu utawa pH sing selaras, enzim ora bisa kerja sacara optimal utawa strukturé bakal ngalami karusakan. Iki bakal njalari enzim kèlangan fungsiné babar pisan. Kerja enzim uga dipangaruhi déning kofaktor lan inhibitor.
Saiki, enzim iku senyawa sing umum dipigunaaké ing prosès prodhuksi. Enzim kang dipigunaaké umumé asalé saka enzim sing diisolasi saka bakteri. Panggunaan enzim ing prosès prodhuksi bisa ningkataké èfisiènsi sing bakal ningkataké cacahing prodhuksi.
Sumber artikel iki saka kaca situs web: "http://jv.wikipedia.org/wiki/Enzim"

BAB III
METODOLOGI PERCOBAAN
III.1. Alat
Alat pemanas atau pendingin, Gelas kimia , Tabung reaksi, pipet ukur
III.2. Bahan
Enzim amylase (saliva ), Larutan amilum 2%, Larutan iodium, Pereaksi Benedict, Larutan HCl 0,4%, pH = 1, Larutan Na2CO3 1%, pH = 9, Aqudes,pH =7
III. 3. Lokasi waktu pengambilan bahan
Lokasi pengambilan bahan praktikum biokimia di laboratorium FKM unhas lantai 3, tepat pada hari senin tanggal 28 juni 2009, pukul 12.00.
III. 4. Prosedur kerja
1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
Disediakan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering, masing-masing diisi dengan 2 mL larutan amilum, tambahkan 1 mL enzin amylase pada setiap tabung, tabung 1, dimasukkan kedalam gelas kimia yang yang berisi es, tabung 2, disimpan pada suhu ruangan, tabung 3, dimasukkan kedalam penangas air dengan suhu 37-40°¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬ C, tabung 4 dimasukkan kedalam penangas air dengan suhu 75-80° C,dan tabung 5 dimasukkan ke dalam air mendidih. Kemudian biarkan tabung pada tempatnya selama 15 menit. Selanjutnya uji dengan larutan iodium., uji pula dengan reaksi benedict. Kemudian dicatatlah perubahan warna yang terjadi.
2. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim
Menyediakan 3 tabung reksi yang bersih, kemudian diisi tabung pertama dengan 2 mL larutan HCl 0,4%; tabung kedua dengan 2 mL aquades; dan tabung ketiga dengan 2 mL Na2CO3 1%, didalam setiap tabung ditambahkan 2 mL larutan amilum dan 1 mL enzim.Kemudian dicampurlah sampai homogen, kemudian dibiarkan selama 15 menit. Selanjutnya diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict. Kemudian diamati dan dicatat perubahan warna yang terjadi.
3. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1, 2, dan 3 berturut-turut diisi dengan enzim amylase : 0,5 mL, 1,0 mL, dan 1,5 mL. Didalan tiap tabung , ditambahkan larutan amilum 2 mL, dicampurlah dengan baik, kemudian dibiarkan selama 15 menit. Selanjutnya, diuji dengan larutan iodium dan peraksi benedict. Dan dicatat dan diamati perubahan yang terjadi.
4. Pengaruh konsentrasi subtract terhadap aktivitas enzim
Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, kemudian diisi berturut-turut dengan larutan amilum : 1 mL, 3 mL, 5 mL, 7mL, setiap tabung ditambahkan enzim amylase 1 mL, dan dicampur dengan baik, kemudian dibiarkan selama 15 menit. Selanjutnya diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict. Kemudian diamati dan dicatat perubahan yang terjadi.








BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
VI.1 Hasil
a. Pengaruh suhu
Tabel 1. Hasil Pengamatan Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
Nomor Tabung Suhu (°C) Perubahan Warna
Uji Iodium Uji benedict
1 0 Keruh Hijau ada endapan
2 25-30 Kuning Hijau
3 37-40 Hijau kebiruan Biru kehijauan
4 75-80 Kuning Hijau ada endapan
5 100 kuning Hijau kekuningan tidak ada endapan
b. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim
Tabel 2. Hasil Pengamatan Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim
Nomor Tabung pH Perubahan Warna
Uji Iodium Uji Benedict
1 1.0 Biru pekat Biru
2 7,0 Biru Biru Endapan kekiningan
3 9,0 Biru Biru




c. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
Tabel 3. Hasil pengamatan pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
No Konsentrasi Subtrat Konsentrasi Enzim Perubahan Warna
Uji iodium Uji benedict
1 Amilum 2 mL Amilase 0,5 mL Kuning pekat Hijau ada endapan
2 Amilum 2 mL Amilase 1,0 mL Kuning pucat Hijau tidak ada endapan
3 Amilum 2 mL Amilase 1,5 mL Kuning pucat Biru tidak ada endapan
d. Pengaruh Konsentrasi Subtrat Terhadap Aktivitas Enzim
Tabel. 4 Hasil pengamatan konsentrasi subtrat terhadap aktivitas enzim

No. Konsentrasi subtrat Konsentrasi Enzim Perubahan Warna
Uji Iodium Uji Benedict
1 Amilum 1 mL Amilase 1 ml Kuning pucat Hijau ada endapan
2 Amilum 3mL Amilase1 mL Kuning pekat Hijau kekuningan
3 Amilum 5 mL Amilase1 mL Kuning pekat Kekuningan ada endapan
4 Amilum 7 mL Amilase1 mL Kuning pekat Kuning pekat ada endapan



IV.2 PEMBAHASAN
Maksud percobaan tentang pengaturan temperatur terhadap keaktifan suatu enzim , pada suhu sangat rendah, aktifitas enzim sangat terhenti secara reversible. Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energy kinetic enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim menjadi aktif. Pada suhu dimana enzim masih aktif, umumnya kenaikan suhu 10oC menyebabkan kecepatan reaksi enzimatis bertambah 1,1 hingga 3,0 kali lebih besar. Pada suhu optimum, kecepatan reaksi enzimatis berlangsung maksimal. Bila suhu ditingkatkan terus, maka enzim akan megalami denaturasi, sehingga aktivitas katalitiknya terhenti. Sebagian besar enzim memiliki suhu optimum 30oC sampai 40oC dan mengalami denaturasi secara irreversible pada pemanasan diatas suhu 60oC .
Di dalam percobaan pengaruh suhu terhadap aktifitas enzim, yang disediakan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering, masing – masing diisi dengan 2 ml larutan amilum. Tambahkan 1 ml enzim amylase pada setiap tabung, tabung I masukkan kedalam gelas kimia yang berisi es, tabung II disimpan pada suhu kamar, tabung III masukkan kedalam penangas air dengan suhu 37 – 40 oC, tabung IV masukkan ke dalam penangas air dengan suhu 75 – 80 oC, tabung V masukkan ke dalam penangas air mendidih. Biarkan masing – masing tabung pada tempatnya selama 15 menit, selanjutnya diuji dengan larutan iodium dan benedict.
Pengaruh pH terhadap aktifitas enzim, dimana menggunakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian isilah tabung I dengan 2 ml larutan HCl 0,4 % ; tabung II dengan 2 ml aquades ; dan tabung III dengan 2 ml Na2CO3 1%. Ke dalam setiap tabung, tambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim. Campurlah sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit, selanjutnya diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.
Dari hasil pengamatan pada percobaan pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktifitas enzim. Dimana menggunakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian isilah taung I,II,III berturur-turut isilah dengan enzim amylase : 0,5 ml;1,0 ml; dan 1,5 ml. ke dalam tiap tabung di tambahkan larutan amylum 2 ml. dan di campur dengan baik,kemudian di biarkan selama 15 menit. Selanjutnya di uji dengan larutan iodium 3 tetes dan pereaksi benedict 10 tetes.perubahan warna pada iodium tabung I (0,5)berubah warna (kuning pekat), tabung II (1,0) berubah warna (kuning pucat, dan tabung ke tiga) barubah warna (kuning pucat). Sedangkan pada benedict, tabung I berubah warna (hijau dan ada endapan di dalamnya),tabun g ke II berubah warna (hijau tidak adca endapan di dalamnya),dan tabung III berubah warna menjadi (biru tidak adca endapan di dalamnya).
Dari hasi pengaruh konsentrasi substrat terhadao aktivitas enzim . di mana menggunakan 4 tabung reaksi kemudian berturut-turut dengan larutan amilum; 1 ml, 3 ml, 5 ml,dan 7 ml, ke dalam tiap tabung di tambahkan enzim amylase 1 ml, campurlah dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit, selanjutnya, diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedit.pada Uji iodium 1 ml berubah warna (kuning pucat),3 ml bnerubah warna (kuning pekat),5 ml berubah warna (kuning pekat) dan 7 ml berubah warna (kuning pekat).sedangkan pada benedict, 1 ml berubah warna (hijau dan ada endapan di bawahnya),3 ml berubah warna (hijau kekuningan ada endapan di bawahnya),5 ml berubah warna (kuning kehijawan ada endapan di bawahnya),dan 7 ml berubah warna (kuning pekat ada endapan di bawahnya),tetapi semua endapan tidak berwarna merah.
BAB V
KESIMPULAN DAN SARAN

5.1 Kesimpulan
Berdasarkan hasil dan percobaan yang telah dilakukan diperoleh dapat disimpulkan didapat pH optimumnya 8 dan mendapatkan suhu optimum dari enzim amilase ialah pada suhu 28OC.

5.2. Saran
Sebaiknya digunakan Karbohidarat jenis lain, agar dapat dijadikan sebagai bahan perbandingan.














DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, J. dan Fessenden, R., 1999, Kimia Organik, Jilid II, Erlangga, Jakarta.
Hawab, HM., 2000, Dasar-Dasar Biokimia umum, Bagian pertama, Akademi
Kimia Analisis. Bogor.
Lehninger, A. L., 1982, Dasar-Dasar Biokimia, Erlangga, Jakarta.
Poedjiadi, A. dan Supriyanti, T., 2005, Dasar-Dasar Biokimia, UI Press, Jakarta.
Tim Dosen Biokimia, 2008, Penuntun Praktikum Biokimia, Lab. Biokimia
FMIPA Unhas, Makassar.
http://jv.wikipedia.org/wiki/Enzim"















JAWABAN PERTANYAAN
1. Sebutkan jenis uji lain yang dapat digunakan untuk mengidentifikasikan adanya karbohidrat ?
Jawab :
Jenis uji yang dapat digunakan megidentifikasi adanya karbohidrat, antara lain: monosakarida yang terdiri dari glukosa,. Galaktosa, dan fruktosa. Oligosakarida yang terdiri dari sukrosa, dan laktosa. Serta polisakarida yang terdiri dari pati, selulosa, dan glukosemina.
2. Tuliskan prosedur karbohidrta secara singkat ?
Jawab :
Masukkan ke dalam tabung reaksi yang berisi 3 mL bahan-bahan yang akan diuji sebanyak 1%, ditambah 3 mL HCl 1 N, dan dipanaskan dalam penangas air kemudian uji hidrolasi dilakukan dengan mengambil tetes campuran diatas (sebelum dipanaskan). Dan diperiksa pada keeping tetes dengan menambahkan 1 tetes iodium setelah 3 menit berikutnya, hingga warna coklat kekuning-kuningan ( sama dengan warna blanko atau warnaiodium) barulah hidrolisis dihentikan.
Larutan hidrosa didinginkan, kemudian dibagi 2 tabung reaksi yaitu masing-masing diisi dengan 1 mL NaOH 1N (periksa pHnya). Lalu dilakukan uji benedict pada tabung pertama dan uji saliwanos pada tabung ke 2.
3. Sebutkan bahan alam yang mengandung senyawa furfural dan HMF ?
Jawab :
Bahan-bahan alam yang mengandung fulfur dan HMF yaitu, terdiri dari singkong, jagung, ubi, dan lain-lain.
4. Sebutkan masing-masing dua persamaan dan perbedaan antara amilum dan glikogen ?
Jawab :
Persamaan amilum dan glikogen sama-sama memecahkan dan menguraikannya menjadi kecil. Sedangkan perbedaan yaitu glikogen memecahkan glukosa sedangkan amilum memecahkan amylase.
5. Pada percobaan ini, manakah yang menunjukkan hasil negatif terhadap uji benedict ?
Jawab :
Larutan yang menunjukkan hasil negatif yaitu amilum, dekstrin, sukrosa, dan laktosa.
6. Sebutkan jenis uji yang dapat digunakan untuk membuktikan adanya gula reduksi ?
Jawab :
Jenis uji digunakan untuk membuktikan adanya gula reduksi maltosa, galaktosa, fruktosa, glukosa, dan arabinosa.
7. Sebutkan kelebihan menggunakan uji Benedict dibandingkan terhadap uji tersebut ?
Jawab :
Sebab uji benedict mengandung Natrium Karbonat Anhidrat.
8. Pada pemanasan yang lebih lama, disakarida dapat pula memberikan hasil positif terhadap uji Barfoed. Mengapa ?
Jawab :
Karena pada uji Barfoed sudah mengalami peruraian, sehingga warnanya semakin terlihat dengan jelas.
9. Pada pemanasan yang terlalu lama, sukrosa pun menunjukkan hasil positif terhadap uji Seliwanoff. Mengapa ?
Jawab :
Karena dengan melihat warnanya apakah sudah sama dengan warna sebenarnya.
10. Mengapa larutan hasil hidrolisis perlu dinetralkan terlebih dahulu ?
Jawab :
Larutan hasil hidrolisis perlu dinetralkan terlebih dahulu, supaya dapat memperoleh hasil yang sempurna.















KATA PENGANTAR
Segala puji syukur atas kehadirat ALLAH SWT, atas berkat dan hidayah-Nyalah yang telah diberikan kepada saya. Sehingga laporan lengkap BIOKIMIA ini dapat terselesaikan dengan baik. Saya sadari penulisan laporan ini masih jauh dari yang diharapkan oleh kordinator asisten maupun para asisten pembimbing. Namun kritik dan saran sangat saya perlukan sebagai bantuan untuk kedepannya.
Semoga dengan adanya laporan lengkap ini dapat memberi pengetahuan bagi saya. Mohon maaf apabila ada kata yang tidak sesuai dengan keinginan koordinator asisten dan para asisten pembimbing.
Wassalam

Makassar, 2 Juli 2009

Penyusun






LEMBAR PENGESAHAN
Laporan Lengkap Praktikum BIOKIMIA ini dibuat sebagai salah satu syarat kelulusan Praktikum BIOKIMIA Fakultas Ilmu Kesehatan, Jurusan Keperawatan, Universitas Islam Makassar.
NO JUDUL PERCOBAAN ASISTEN TTD
1 KARBOHIDRAT
2 LIPIDA
3 PROTEIN
4 ENZIM
5 VITAMIN




Makassar, 2 Juli 2009
Koordinator Laboratorium Koordinator Asisten





( ) ( )


DAFTAR ISI
HALAMAN JUDUL
LEMBAR PENGESAHAN
KATA PENGANTAR
DAFTAR ISI
BAB I KARBOHIDRAT
BAB II LIPIDA
BAB III PROTEIN
BAB IV ENZIM
BAB V VITAMIN
LAMPIRAN FOTO
LAMPIRAN SOAL